Что мы знаем (и не знаем) о еде. Научные факты, которые перевернут ваши представления о питании - Анча Баранова

Свое название селен получил от греческого названия Луны, но никакого отношения к этому небесному телу не имеет. Имя ему дали по контрасту с открытым немного ранее и похожим на него по запаху теллуром, названным в честь Земли — от лат. tellus. «Земной» теллур, однако, на нашей планете встречается крайне редко, для организма человека бесполезен и даже опасен, а вот «лунный» селен оказался незаменимым микроэлементом. Вот такая вышла история.

Селен не только незаменим, но и уникален. В состав белков человека он включается в виде селеноцистеина — двадцать первой (дополнительной) аминокислоты, позиция которой закодирована в ДНК специальной меткой, совсем непохожей на кодоны, означающие все остальные аминокислоты. Каждая из двадцати стандартных аминокислот соответствует одному или нескольким сочетаниям трех нуклеотидов — триплетам, или кодонам. Например, триплет из гуанина, цитозина и аденина (GCA) означает аланин, а триплет из цитозина, тимина и аденина (CTA) — лейцин. Триплетность представляет фундаментальные свойства генетического кода. «Уникальный» селеноцистеин, однако, не подчиняется этому правилу. В отличие от других аминокислот, он включится в состав белка, только если в кодирующем его гене есть стоп-кодон TGA, за которым следует особая, дополнительная последовательность нуклеотидов. Специальные селеноцистеиновые кодоны обнаружены в пятидесяти четырех различных белках человека. В каждом из них при нехватке селена стоп-кодон TGA прочтется как обычный кодон-терминатор аминокислотной цепочки, белок выйдет укороченным и не сможет работать как следует.

Без селенсодержащих белков нашему организму не обойтись. Возьмем для примера семейство глутатионпероксидаз. Эти ферменты защищают клетки от повреждения активными формами кислорода, помогая им избавляться от опасных продуктов перекисного окисления жиров, а также перекиси водорода. Если в клетках мало селена — значит, мало и селеноцистеина. На каждую из новосинтезированных белковых молекул глутатионпероксидазы селеноцистеина не хватит. У ферментов-калек активный центр не работает, поэтому они бесполезны. Получится, что в ответ на пероксидный «вызов» клетка сделала что могла, но пользы мало. Ферменты-защитники произведены, но большинство из них с дефектом. Желаемый результат не достигнут — клетка так и осталась беззащитной.

Еще одна группа ферментов, неспособных обойтись без селена, — дейодиназы, участвующие в процессах синтеза и разрушения гормонов щитовидной железы. Длительные наблюдения за больными тиреоидитом Хашимото, при котором организм вырабатывает антитела к белкам этого эндокринного органа, показали, что адекватное снабжение организма селеном приводит к снижению титра аутоантител и некоторому улучшению качества жизни даже при отсутствии внешней гормональной поддержки^[133].

Интересно, что и андиоксидантные селенсодержащие белки, и дейодиназы удивительно древние: они найдены не только в геномах человека и других многоклеточных животных, но и у наших эволюционных предков — бактерий! В течение миллионов лет эволюции так и не вышедшие из океана формы животной жизни продолжали полагаться на селен, постепенно усложняя систему селеноцистеиновых белков. Между тем и пресноводные, и наземные растения произошли от бактерий, не умевших использовать селен для деактивации активных окислителей. Чтобы выжить в атмосфере с уже высоким к тому времени содержанием кислорода, им пришлось постепенно научиться производству других подходящих антиоксидантов: аскорбиновой кислоты, флавоноидов, токоферолов. Ко времени, когда морские животные выбрались на сушу (это произошло примерно пятьсот миллионов лет назад), растения уже хорошо приспособились к кислородной атмосфере. Их съедобные стебли и листья наполнились разнообразными полезными веществами и предоставили новым поселенцам дополнительную антиоксидантную поддержку. Но животные не отказались и от принесенных из недр океана селенсодержащих белков: добавочная линия обороны никогда не бывает лишней.

Поскольку для защиты от активных форм кислорода клетки человека полагаются на множество разнообразных, но схожих по функции биологических молекул, небольшой дефицит селена может быть отчасти компенсирован диетой, богатой растительными антиоксидантами. Однако тяжелый селенодефицит способен привести к нарушению функции скелетных мышц и кардиомиопатии, а также перепадам настроения. У детей и женщин детородного возраста в некоторых районах Китая встречается так называемая болезнь Кешана — эндемическая кардиомиопатия, которая может быть излечена путем добавления селена в пищу.

Надежные источники селена — морепродукты, почки, печень и мясо. А вот в продуктах растительного происхождения содержание этого элемента варьируется, поскольку зависит от его количества в почве. Более-менее богаты селеном редис, капуста и родственные им растения, а также бразильский орех. В них имеется не только поступивший из почвы неорганический селен, но и вполне органический предшественник селеноцистеина — селенометионин, который может быть включен в структуру белков вместо метионина и в таком виде сохранен про запас. При необходимости запасной белок будет разрушен, а селенометионин высвобожден и преобразован в требующийся нашему организму селеноцистеин.

В научной литературе описано немало исследований влияния селена на здоровье добровольцев, которым давали либо дополнительную поддержку селенсодержащими биодобавками, либо плацебо. Результаты этих исследований оказались, мягко говоря, противоречивыми: то селен работал прямо как волшебная пилюля, то вообще не работал, а иногда и ухудшал состояние испытуемых. Здесь мы расскажем только об одной серии таких испытаний — той, где ученым удалось получить вразумительный результат^[134].