Логика случая. О природе и происхождении биологической эволюции - Евгений Кунин

Рис. 12-4. Концептуальный сценарий происхождения трансляционной системы посредством экзаптации и субфункционализации. Шаги модели, описанные в тексте, обозначены цифрами в скобках.

1. Рибозим R является частью ансамбля эгоистичных кооператоров в ячейке. Этот рибозим достаточно сложен для катализа реакции (X → Y), скорость которой влияет на приспособленность ансамбля, и имеет определенное число позиций, способных к эволюции, так что возможна эволюция новых функций. Две или более абиогенных аминокислоты, присутствующие в ячейке, связываются с R. Избирательное связывание аминокислот обеспечивается активным центром, случайно присутствующим в R. Участие стереохимического протокода (кодон/антикодон) на данном этапе возможно, но не повлияет на ситуацию существенным образом. Присоединенные аминокислоты стимулирует реакцию X → Y, катализируемую R. In vitro были получены рибозимы, сильно стимулируемые пептидами что дает экспериментальное обоснование этому принципиальному шагу (Robertson et al., 2004). В контексте эгоистично-кооперативной эволюции (см. гл. 11) естественный отбор будет отбирать аминокислоты, стимулируемые R, приводя к постепенному совершенствованию пространственного выравнивания аминокислот на R и отбору последовательности и структуры оптимальных для связывания аминокислот.

2. R приобретает дополнительную активность лигазы пептидной связи, формируя олигопептид P из соседних аминокислот, связанных с R. Отбором in vitro были получены рибозимы с высокой активностью пептидной лигазы, хотя и с низкой избирательностью. По-видимому, рибозимы этого класса способны синтезировать только короткие пептиды, состоящие из, самое большее, четырех или пяти аминокислот. Селекционным преимуществом этого новоприобретения будет повышение стабильности реактивного комплекса, приводящее к дальнейшему усилению реакции X → Y. Естественно задаться вопросом, откуда на этом шаге берется энергия, необходимая для формирования пептидной связи. В экспериментально описанных рибозимных пептидных лигазах один из субстратов является активированным производным (аминоацил-аденилат), так что используется энергия эфирной связи. Это напоминает современную трансляцию, в которой АРСазы используют аминоацил-аденилаты для аминоацилирования специфической тРНК, а высокоэнергетичная эфирная связь аминоацил-тРНК используется для транспептидации. Гипотетические древнейшие пептид-лигазы, возможно, действовали таким же образом, используя аминоацил-аденилаты или другие активированные производные аминокислот, произведенные другими рибозимами. И действительно, были получены рибозимы, катализирующие каждую из этих реакций, от аденилирования аминокислот до синтеза пептидов (см. табл. 12-1). Эти рибозимы, несомненно, зависят от энергии фосфодиэфирной связи в АТФ или иной формы энергии.

3. Спонтанная диссоциация или распад R высвобождает пептид P обратно в ячейку. Если P обладает неспецифической способностью стимулировать и (или) стабилизировать рибозимы, он может быть захвачен другим рибозимом E, катализирующим другую реакцию (U → V). Интересным примером мог бы быть пептид, содержащий пару отрицательно заряженных аминокислот и образующий комплекс с двухвалентным катионом, аналогично разнообразным, неродственным современным ферментам метаболизма нуклеиновых кислот (полимеразы, нуклеазы, лигазы, топоизомеразы, и др.). Если P повышает каталитическую активность E, он снова увеличивает приспособленность всего ансамбля.

4. В то время как активность E по-прежнему зависит от наличия P, копия R (R_L) может потерять исходную функцию катализа X → Y при сопутствующем усилении функции аминокислотной лигазы, в то время как другая копия (R₀) сохраняет исходную функцию, все еще усиливаемую пептидом Р. Заметим, что это типичная субфункционализация, основной путь эволюции дуплицированных генов в современных геномах (см. гл. 8). Субфункционализация, возможно, была важна уже в мире РНК, когда выгода усиленного катализа R₀ и Е перевешивала увеличение затрат на репликацию.